Científicos “crean” una enzima mutante que degrada el plástico PET por casualidad
Actualizado el domingo, 19 marzo, 2023
El plástico es omnipresente, barato y fácil de producir, pero deshacernos de él es un gran problema, ya que no se degrada con facilidad. Se estima que hasta que los polímeros que lo componen empiezan desintegrarse a nivel molecular, pueden pasar hasta 450 años. De ahí la urgencia de encontrar una solución antes de que sea demasiado tarde. En 2016, un equipo científico japonés, ya había descubierto una bacteria capaz de descomponer la molécula del tereftalato de polietileno (PET), un tipo de plástico muy usado en la fabricación de envases. Ahora, basándose en este descubrimiento, investigadores de la Universidad de Portsmouth (Reino Unido) y del laboratorio de energía renovable del Departamento de Energía de Estados Unidos (NREL), estudiando la enzima producida por la misma bacteria, la modificaron y ello resultó en una nueva enzima mutante que degrada el plástico todavía mejor. Este hallazgo, que ha sido publicado en la revista “Proceedings of the National Academy of Science” (PNAS), podría proporcionar una ayuda potencial al reciclaje de millones de toneladas de plástico.
Ideonella Sakaiensis (Yoshida, 2016) es la bacteria que descompone el plástico descubierta en 2016 por Shosuke Yoshida, la cual es producida por un insecto y fue hallada en el interior de una planta de reciclaje. Esta bacteria es capaz de degradar una lámina delgada de plástico en solo 6 semanas, a una temperatura media de 30 grados centígrados. El proceso que desarrolla para ello, se lleva a cabo mediante dos enzimas: la PETasa y la MHETasa, la primera se activa por medio de agua, y la segunda, se encarga de la degradación completa de fibras de PET, etilenglicol y ácido teraftático. Y como consecuencia de ello, libera el ácido tereptálico, el cual se puede aislar para reutilizar los polímeros y evitar fabricar más plástico.
El PET, patentado como plástico en la década de 1940, no ha existido en la naturaleza durante mucho tiempo, por lo que el equipo se propuso investigar cómo evolucionó la enzima PETasa de I. Sakaiensis y si era posible mejorarla. El objetivo era determinar la estructura de la enzima, donde el equipo empleó un intenso haz de rayos X para revelar átomos individuales, y en el momento de su manipulación para ver su funcionamiento, de forma accidental, mejoraron su capacidad, obteniendo así la nueva enzima mutante que degrada el plástico PET todavía mejor que la original.
El profesor John McGeehan, biólogo estructural de la Universidad de Portsmouth en el Reino Unido, y el doctor Gregg Beckham, del NREL, resolvieron la estructura cristalina de la PETasa, y utilizaron esta información en 3D para comprender cómo funciona, momento en el que se creó la nueva enzima mutante que degrada el plástico PET un 20% más. “La casualidad a menudo juega un papel importante en la investigación científica fundamental y nuestro descubrimiento aquí no es una excepción”, comentó McGeehan.
Con la ayuda de los científicos de modelado computacional de la Universidad del Sur de Florida, en Estados Unidos, y la Universidad de Campinas, en Brasil, el equipo descubrió que la PETasa es muy similar a una cutinasa, una enzima presente en algunas bacterias para degradar la cutina de los vegetales, pero tiene algunas características inusuales, que indican que puede haber evolucionado en un entorno que contiene PET, tal y como ocurre en una planta de reciclaje. Además, la enzima también puede degradar el polietileno furandicarboxilato, o PEF, un sustituto de base biológica para plásticos PET muy aclamado como un reemplazo para botellas de cerveza de vidrio.
También cabe indicar que la enzima mutante que degrada el plástico, tarda unos días en realizar dicha función de degradación, un tiempo que advierten podría ser incluso menor si se llega a producir a gran escala, de una forma similar a las enzimas usadas para producir detergente en polvo o biocombustibles.
Según McGeehan, “aunque la mejora es modesta (de un 20%), este imprevisto descubrimiento sugiere que hay espacio para mejorar aún más estas enzimas, acercándonos a una solución de reciclaje para la creciente montaña de plásticos desechados”. “El proceso de ingeniería es muy similar al de las enzimas que se utilizan actualmente en detergentes para biolavado y en la fabricación de biocombustibles; la tecnología existe y está dentro de lo posible que en los próximos años veamos una viabilidad industrial en el proceso para convertir PET y potencialmente otros sustratos como PEF, PLA y PBS en sus bloques de construcción originales para que puedan ser reciclados de forma sostenible “, agrega.
El equipo de investigación ahora puede aplicar las herramientas de la ingeniería de proteínas y la evolución para continuar mejorando estas enzimas. Cabe destacar que la Universidad de Portsmouth y NREL colaboraron con científicos de ‘Diamond Light Source’ en Reino Unido, un sincrotrón que usa haces intensos de rayos X 10.000 millones de veces más brillantes que el Sol para actuar como un microscopio lo suficientemente potente como para ver átomos individuales. Utilizando su último laboratorio, beamline I23, se generó, en exquisito detalle, un modelo 3D de ultra alta resolución de la enzima PETasa. El mismo profesor McGeehan explica que ‘Diamond Light Source’ creó recientemente una de las líneas de rayos X más avanzadas del mundo y que el acceso a esta instalación, permitió a los científicos ver la estructura atómica en 3D de PETasa con un detalle increíble. “Este catalizador biológico nos proporcionó los planos para diseñar una enzima más rápida y más eficiente”, dice.
“El detalle que el equipo pudo extraer de los resultados obtenidos en la línea de luz I23 en Diamond, será inestimable al tratar de adaptar la enzima para su uso en procesos de reciclaje industriales a gran escala. El impacto de una solución tan innovadora para los desechos plásticos sería fantástico. Es fantástico que los científicos y las instalaciones de Reino Unido estén ayudando a liderar el camino”, destaca el director ejecutivo de ‘Diamond Light Source’, el profesor Andrew Harrison.
Fuentes: Mitre y el Campo, La Vanguardia y Muy Interesante
